盐胁迫是制约植物生长的最主要非生物胁迫之一。SOS信号通路是植物中重要和保守的抗盐信号通路。植物感受外界盐胁迫，细胞内产生特异的钙信号，其被感受器SOS3及SCaBP8接收解码并传递给下游激酶SOS2，激活SOS2的同时将SOS2招募到细胞质膜上磷酸化位于质膜上的Na⁺/H⁺离子转运体SOS1，激活SOS1的Na⁺离子外排活性，以此维持植物体内的离子平衡，帮助植物抵抗盐胁迫。SOS1磷酸化水平的调控对于植物抵抗盐胁迫极其重要。底物的磷酸化水平由激酶以及磷酸酶共同调节，然而，目前针对SOS1只发现了激酶对它的磷酸化修饰，可以对其进行有效的去磷酸化修饰的磷酸酶尚未被报道。

   2022年9月23日，我院郭岩教授团队在The Plant Cell杂志在线发表题为SALT OVERLY SENSITIVE 1 is inhibited by clade D Protein phosphatase 2C D6 and D7 in Arabidopsis thaliana的研究论文。该研究首次发现了SOS1的一类负调控元件，D类PP2C磷酸酶D6和D7。他们可以依赖自身磷酸酶活性在正常情况下抑制SOS1活性。盐胁迫下钙信号感受器SCaBP8结合钙离子后抑制PP2C D6和D7的活性，同时调节PP2C自质膜解离到胞质，以此解除PP2C对SOS1的抑制，使SOS1可以被活性，帮助植物抗盐。

       该研究从互作筛选入手，找到了两个与SOS1相互作用的磷酸酶PP2C D6和D7，并经过表型观察以及生理活性检测确定了这两个磷酸酶对于SOS1的负调控作用。对这两个PP2C的活性检测以及相关遗传材料表型观察的结果表明，PP2C D6和 D7依赖自身的磷酸酶活性，在正常情况 (非胁迫条件) 下抑制了SOS1的活性，使SOS途径维持在低活状态。研究人员又针对胁迫条件下PP2C D6和D7对SOS1的抑制是如何被调控的进行了深入的探索，发现盐胁迫下SCaBP8在钙信号的介导下与PP2C.D6相互作用，相关活性检测实验证明盐胁迫下SCaBP8抑制了PP2C.D6的磷酸酶活性。进一步的细胞学观察发现，PP2C.D6的亚细胞定位在盐胁迫下发生了有趣的变化，呈现出一种由质膜向胞质迁移的现象，并且PP2C.D6这种胁迫下的定位变化也是由SCaBP8所调控的。最终的遗传数据说明，盐胁迫下SCaBP8通过对PP2C的活性以及亚细胞定位的调控解除了PP2C对SOS1的抑制。